Tue, 12 May 2020 11:45:00 GMT

Forscher aus Düsseldorf, Kaiserslautern und dem Saarland konnten die genauen strukturellen Unterschiede herausfinden, die ausschlaggebend dafür sind, ob ein Protein zu einem aktiven Enzym oder zu einem Gerüst für Eisenionen wird: Um ein inaktives Glutaredoxin vollständig in ein aktives umzuwandeln, war die Einführung von vier Mutationen aus einem aktiven Glutaredoxin notwendig. Diese Erkenntnis, über die aktuell in der Fachzeitschrift Nature Communications berichtet wird, bietet einen tieferen Einblick in grundlegende zelluläre Prozesse wie die DNA-Synthese und den Eisenstoffwechsel.

http://idw-online.de/de/news747269